Bakterienenzym spaltet im Labor bestimmte Polyester und Penicillin

Die Studie mit den von der Gruppe um Chemiker Stefan Mecking entwickelten Biokunststoffen, langkettigen aliphatischen Polyestern (LCAP), erschien laut campus.kn im Fachjournal The ISME Journal.

Löcher im Kunststoff führten zum Gen

Dazu vergrub das Team LCAP-Folienstücke etwa zehn Zentimeter tief im Waldboden des Botanischen Gartens und ließ parallel Bioplastikpulver ein Jahr lang in Waldbodenproben liegen. Im Labor deuteten CO₂-Messungen bei PE-18,18 und PE-2,18 laut scinexx nach etwa 250 Tagen auf nahezu vollständigen Umsatz hin, Zellulose war laut Lerner schon nach rund 80 Tagen vollständig abgebaut, bei HDPE passierte praktisch nichts. Laut scinexx waren bei PE-18,18 und PE-2,18 zwischen 49 und 58 Prozent des eingesetzten Kohlenstoffs als CO₂ freigesetzt worden; die Autoren werteten dies als Hinweis auf nahezu vollständigen mikrobiellen Umsatz, weil ein erheblicher Teil des Kohlenstoffs in Biomasse eingeht. Elektronenmikroskopische Aufnahmen der Folien aus dem Wald zeigten winzige Löcher in Größe und Form einzelner Bakterienzellen. Laut scinexx blieben die Folien im Freiland nach knapp 15 Monaten makroskopisch intakt; die Autoren führten den schwächeren Abbau unter anderem auf die trockenen Versuchsbedingungen zurück. Lerner und Schleheck vermuten, dass Bakterien mit fest auf ihrer Zelloberfläche verankerten Plastikdepolymerasen das Material verdauen und sich so in die Folie hineinfressen. Durch Sequenzierung der gesamten Boden-DNA fand Lerner ein Gen, das sich allein im LCAP-haltigen Waldboden stark anreicherte: Es kodiert eine Esterase mit Exportsignal und einem Lipidanker, der sie an der Zelloberfläche festhält.

Warum Forschende von einem Pac-Man-Enzym sprechen

Strukturell ähnelt das Enzym laut Lerner Esterasen und Betalaktamasen, jenen bakteriellen Enzymen, die den Betalaktam-Ring von Antibiotika wie Penicillin spalten und Bakterien resistent machen können. Schleheck erklärt, beide Funktionen seien dieselbe Hydrolysereaktion: Nahe der Zelloberfläche entstehen so rasch aufnehmbare Plastikmonomere, während das Antibiotikum schon außerhalb der Zelle unschädlich wird. Ein mit AlphaFold3 berechnetes Strukturmodell zeigt ein ungewöhnlich weit geöffnetes aktives Zentrum, das Polymerketten und Penicillin binden kann, weshalb das Team es „Pac-Man-Enzym“ nennt. Lerner erinnert daran, dass andere Mikrobiologen schon viele Antibiotikaresistenzgene in der Plastisphäre gefunden hatten und hält einen doppelten evolutionären Vorteil für möglich; die Betalaktamase-Aktivität könnte laut campus.kn aber auch ein Überbleibsel sein.

Was vor einer Anwendung noch offen ist

Scinexx nennt das Enzym Long-Chain Polyester Hydrolase 1 (LCPH1), das von einem Gen aus der Bakterienordnung Acidobacteriales kodiert wird. Getestet wurde laut scinexx eine lösliche, verkürzte Variante; die vollständige Version mit Lipidanker ließ sich bislang in Escherichia coli nicht herstellen. Diese Variante baute laut scinexx Penicillin G binnen 24 Stunden fast vollständig ab und spaltete Ampicillin; ein Test mit Escherichia coli K12 bestätigte die Wirkung und damit die Funktion des isolierten Enzyms, wies aber keine Resistenz des natürlichen Wirtsbakteriums im Boden nach. Die Doppelfunktion liefert laut scinexx einen möglichen biochemischen Ansatzpunkt für die Verbindung zwischen Plastisphäre und Antibiotikaresistenzgenen, beweist aber weder, dass Plastikverschmutzung neue Resistenzen erzeugt, noch, dass LCPH1 die Verbreitung von Resistenzgenen antreibt. Für einen technischen Plastikabbau bleibt LCPH1 laut scinexx damit vorerst vor allem ein Forschungsobjekt.